ใช้ในงานวิจัยชีวโมเลกุลเพื่อติดฉลากโปรตีนหรือโมเลกุลอื่นๆ ที่มีหมู่อะมิโน (เช่น กลุ่ม -NH2 บนไลซีน) เพื่อให้สามารถติดตาม แยก หรือดึงโปรตีนเป้าหมายออกมาได้ โดยหมู่ไบโอตินจะจับกับสเตรปทาวิดิน (streptavidin) ได้อย่างแข็งแรง ทำให้ใช้ในเทคนิคต่างๆ เช่น วอสเทิร์นบลอต เอ็นไซม์ลิงก์อิมมูโนโซบ์เบนต์แอสเซย์ (ELISA) หรือการแยกโปรตีนด้วยเรซินที่มีสเตรปทาวิดิน พันธะที่มีซัลไฟด์ (SS) ทำให้สามารถตัดพันธะได้ภายใต้สภาวะรีดิวซ์ (เช่น การใช้ DTT หรือ β-mercaptoethanol) ซึ่งเหมาะสำหรับการปลดปล่อยโปรตีนเป้าหมายหลังจากการจับหรือแยกแล้ว โดยไม่ทำลายโครงสร้างโปรตีนมากเกินไป นิยมใช้ในงานศึกษาโปรตีนผิวเซลล์ (cell surface proteins) เพราะสามารถติดฉลากโปรตีนที่อยู่ภายนอกเซลล์ แล้วล้างสารที่ไม่จับออกได้ง่าย ก่อนจะตัดและวิเคราะห์โปรตีนเป้าหมาย